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GST-hDSL重組蛋白的原核表達純化及對人造血祖細胞的擴增作用
目的:原核表達DSL與谷胱甘肽S轉移酶(GST)的融合蛋白并研究觀察GST-hDSL對人臍帶血CD34+造血祖細胞的體外擴增作用.方法:將人DSL cDNA的蛋白編碼序列克隆入原核表達載體pGEX-2T中,在大腸桿菌DH5α中誘導表達融合蛋白,用DEAE陰離子交換柱純化目的蛋白.然后分離、純化臍帶血CD34+造血祖細胞,不加細胞因子或加入SCF(干細胞生長因子,stem cell factor)和GM-CSF(粒-巨噬細胞集落刺激因子,granuloeyte-macrophage colony-stimulating factor),經過14天的培養,檢測GST-hDSL對細胞總數、CD34+細胞百分率、以及集落形成的影響.結果:當SCF和GM-CSF存在時,GST-hDSL組的CD34+細胞百分率,集落(colony forming cells,CFC)數以及高增值潛能集落(high proliferative potential colony forming cells,HPP-CFC)數分別是時照組的1.9、1.2、5.3倍.結論:當與SCF和GM-CSF聯合作用時,重組GST-hDSL蛋白對造血祖細胞具有擴增作用.
作 者： 林小娟 黃薇薇 趙梅 姜俊芬 郭凌晨 吳明媛 韓偉 LIN Xiao-Juan HUANG Wei-Wei ZHAO Mei JIANG Juan-Fen GUO Ling-Chen WU Ming-Yuan HAN Wei 作者單位： 刊 名： 現代生物醫學進展 ISTIC 英文刊名： PROGRESS IN MODERN BIOMEDICINE 年，卷(期)： 2008 8(4) 分類號： Q291 關鍵詞： GST-hDSL Notch通路 造血祖細胞【GST-hDSL重組蛋白的原核表達純化及對人造血祖細胞的擴增作用】相關文章：
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